Amyloidul este o clasă de proteine care se aglomerează și precipită din soluție pentru a forma fibre solide sau alte structuri. Cel puțin sute de proteine diferite sunt capabile să formeze amyloizi cu modificări adecvate ale structurii lor sau a condițiilor din jur, dar cea mai mare parte a atenției acordate acestei activități de cercetare se îndreaptă către amyloizii toxici și patologici care se formează în exces în contextul condițiilor neurodegenerative (cum ar fi amyloidul-β, α-sinucleina și tau), urmată de puținii amyloizi din afara creierului care contribuie la afecțiuni cardiovasculare severe și alte condiții (cum ar fi transtiretina sau medina).
În materialele de cercetare de astăzi, cercetătorii furnizează dovezi că un tip specific de formare a amyloidului este implicat în crearea și menținerea memoriei pe termen lung. Acest lucru este foarte diferit de baza pentru amyloidoza patologică și implică proteine diferite, dar având în vedere focalizarea comunității de cercetare pe acea amyloidoză, s-a observat, poate, o tendință de a respinge toate formele de amyloizi drept produse dăunătoare ale metabolismului celular. O scurtă privire asupra istoriei înțelegerii noastre a biochimiei sugerează că acest tip de perspectivă este de obicei greșită; dacă un proces există, evoluția va duce în cele din urmă la incorporarea sa într-un aspect necesar al funcționării celulare.
Cum Creierul Poate Forma Intenționat Amyloizii pentru a Transforma Experiențele în Amintiri
Modelul predominant al memoriei presupune că o schimbare în puterea sinaptică este unul dintre mecanismele prin care informațiile sunt codate în circuitele neuronale. În timp ce schimbările în puterea sinaptică necesită modificări în proteomul sinaptic, mecanismele care inițiază și mențin aceste modificări în proteinele sinaptice rămân neclare. Chaperonii moleculari joacă un rol critic în funcționarea proteomului și acționează ca o interfață între mediu și proteom. Chaperonii ghidează proteinele să obțină starea corect pliată. S-a crezut mult timp că în sistemul nervos, chaperonii ajută proteinele să se plieze corect sau să prevină proteinele de plierea greșită și aglomerarea dăunătoare.
Un nou studiu a descoperit că la Drosophila, una dintr-o familie de chaperoni proteici cu domeniu J, CG10375, pe care au numit-o „Funes”, face ceva neașteptat – permite proteinelor să-și schimbe forma și să formeze amyloizi funcționali care găzduiesc memoria pe termen lung. „Acest lucru extinde ideea capacitații unei proteine de a face lucruri semnificative și sugerează că există un univers necunoscut al biologiei chaperonilor pe care am fost lipsiți de mult timp.” Astfel, amyloizii nu sunt întotdeauna produse nereglementate dăunătoare așa cum s-a crezut anterior. Amyloizii pot fi controlați cu grijă – servind drept unelte pe care creierul le folosește pentru a stoca informații. În cele din urmă, cercetarea relevă pentru prima dată un pas critic în procesul de păstrare a amintirilor de durată.
În muștele de fructe, o proteină similară cu prionul numită Orb2 (și proteina sa relativă CPEB la mamifere) trebuie să treacă printr-o auto-asamblare la sinapse, spațiul dintre doi neuroni, pentru a
Sursa: [Link către sursa originală, dacă este disponibil]
Online Editor RevistaSanatatii.ro. Pasionata de domeniul sanatatii din copilarie. Visul ei este sa se eradicheze batranetea prin noile descoperiri stiintifice.
